Las distintas moléculas que forman la matriz extracelular están unidas entre sí para formar un entramado cohesionado. De igual modo, las células están adheridas a las moléculas de la matriz extracelular. La mayoría de estas uniones son entre proteínas, pero también entre proteínas y azúcares, y están principalmente mediadas por glucoproteínas. Hay tres tipos de uniones: entre moléculas de la matriz extracelular, entre las células y la matriz extracelular y entre células contiguas.

Proteínas presentes en la matriz extracelular

Las fibronectinas son glucoproteínas formadas por dos cadenas de polipéptidos unidos por uniones disulfuro. Posee dominios en su estructura que permiten unirse al colágeno, a ciertos proteoglucanos, a algunos glucosaminoglucanos, a la fibrina, a la heparina y a proteínas de la superficie celular como las integrinas. Por tanto establece uniones entre moléculas de la matriz extracelular y de las células con la matriz extracelular. Las moléculas de fibronectina pueden aparecer formando fibras insolubles en los tejidos conectivos o solubles en el plasma de los fluidos corporales, como la sangre. Tienen un papel muy importante durante el desarrollo embrionario creando sendas por las que pueden migrar las células de un lugar a otro del embrión.

Las tenascinas son una familia de proteínas de gran tamaño que aparecen en tejidos embrionarios, en heridas y en tumores. Son capaces de unirse a las integrinas (proteínas transmembrana de las células), a los proteoglucanos y a los receptores del tipo de las inmunoglobulinas.

Otras glucoproteínas de adhesión presentes en la matriz extracelular son el fibrinógeno, que une receptores de superficie de las plaquetas y permite la coagulación sanguínea, la laminina que ayuda en el entramado de las láminas basales, la osteopondina prensente en el hueso o el riñón, la proteína de unión que aparece en el cartílago donde reconoce a proteoglucanos, etcétera.